Dalam prokariot dan eukariot, GGT terdiri daripada dua rantai polipeptida, dengan dua jenis subunit; subunit berat dan ringan, diproses daripada prekursor rantai tunggal oleh belahan autokatalitik.[12] Tapak aktif GGT diketahui terletak dalam subunit ringan. 

Translasi N-glikosilasi secara bersama memainkan peranan penting dalam pembelahan autokatalitik yang betul dan lipatan GGT yang betul. Mutasi tapak tunggal pada sisa asparagin telah ditunjukkan menghasilkan versi enzim yang aktif secara fungsional namun kurang stabil secara haba bagi enzim secara in vitro, manakala pemisah semua sisa asparagin mengakibatkan pengumpulan bentuk propeptida enzim yang tidak dikuburkan.[12]