PFK1 ialah tapak kawalan yang paling penting dalam laluan glikolisis mamalia. Langkah ini tertakluk kepada peraturan yang meluas kerana ia bukan sahaja sangat eksergonik di bawah keadaan fisiologi, tetapi juga kerana ia merupakan langkah komited - tindak balas pertama yang tidak boleh diterbalikkan yang unik kepada laluan glikolisis. Ini membawa kepada kawalan tepat glukosa dan monosakarida lain galaktosa dan fruktosa menuruni laluan glikolisis. Sebelum tindak balas enzim ini, glukosa 6-fosfat berpotensi boleh bergerak ke laluan pentosa fosfat, atau ditukar menjadi glukosa-1-fosfat lalu ke glikogenesis.

PFK1 dihalang secara alosteri oleh tahap ATP yang tinggi sementara AMP membalikkan tindakan perencatan ATP. Oleh itu, aktiviti enzim meningkat apabila nisbah ATP/AMP sel diturunkan. Dengan itu, glikolisis dirangsang apabila cas tenaga jatuh. PFK1 mempunyai dua tapak dengan pertalian berbeza untuk ATP yang merupakan substrat dan perencat.

PFK1 juga dihalang oleh tahap pH yang rendah yang menambah kesan perencatan ATP. pH jatuh apabila otot berfungsi secara anaerobik dan menghasilkan kuantiti asid laktik yang berlebihan (walaupun asid laktik itu sendiri bukanlah punca penurunan pH [1]). Kesan perencatan ini berfungsi untuk melindungi otot daripada kerosakan yang akan terhasil daripada pengumpulan terlalu banyak asid.

Akhirnya, PFK1 dihalang secara alosterik oleh fosfoenolpiruvat (PEP), sitrat, dan ATP. Asid fosfoenolpiruvik ialah produk di bahagian akhir glikolisis (langkah kesembilan). Walaupun sitrat terkumpul apabila enzim kitaran Krebs menghampiri halaju maksimumnya, adalah dipersoalkan sama ada sitrat terkumpul kepada kepekatan yang mencukupi untuk menghalang PFK-1 di bawah keadaan fisiologi normal. Pengumpulan kepekatan ATP menunjukkan lebihan tenaga dan mempunyai tapak modulasi alosterik pada PFK1 di mana ia mengurangkan pertalian PFK1 untuk substratnya.

PFK1 diaktifkan secara alosteri oleh kepekatan AMP yang tinggi, tetapi pengaktif yang paling ketara ialah fruktosa 2,6-bifosfat, yang juga dihasilkan daripada fruktosa-6-fosfat oleh enzim saudara, PFK2. Oleh itu, kelimpahan F6P menghasilkan kepekatan fruktosa 2,6-bifosfat (F-2,6-BP) yang lebih tinggi. Pengikatan F-2,6-BP meningkatkan afiniti PFK1 bagi F6P, dan mengurangkan kesan perencatan ATP. Ini adalah contoh rangsangan suapan hadapan kerana glikolisis dipercepatkan apabila glukosa adalah banyak.

Aktiviti PFK dikurangkan melalui represi sintesis oleh glukagon. Glukagon mengaktifkan protein kinase A yang seterusnya mematikan aktiviti kinase PFK2. Ini membalikkan sebarang sintesis F-2,6-BP daripada F6P, dan dengan itu, menyahaktifkan PFK1.